BEGIN:VCALENDAR
VERSION:2.0
PRODID:-//Talks.cam//talks.cam.ac.uk//
X-WR-CALNAME:Talks.cam
BEGIN:VEVENT
SUMMARY:Molecular recognition - from single target to protein complexes - 
 Dr Agata Kranjc Pietrucci from International School of Advanced Studies\, 
 Trieste\, Italy
DTSTART:20091015T100000Z
DTEND:20091015T110000Z
UID:TALK21007@talks.cam.ac.uk
CONTACT:Marko Hyvonen
DESCRIPTION:I will talk about structural predictions of Ca2+-bindin
 g domain in human Bestrophin­1 (hBest-1). We constructed homology
  models of the hBest1 Ca2+ binding domain identified the   resid
 ues binding Ca2+  and predicted the effects of their mutations. 
 Electrophysiological experiments  confirmed our theoretical \npredic
 tions. \nThen I will present the immunotherapy as possible strate
 gy to treat prion disease. We investigated the antiprion effects
  of a recombinant scFv D18 (single chain variable fragment D18).
  We showed that binds \nto a cellular prion protein (PrPC) and
  reduces the level of infectious\, scrapie prion protein (PrPSc)
  in infected cells. We also determined the key residues for the
  molecular recognition process between the \nPrPC and the scFv D
 18. \n\nI will also summarize results from the study in which w
 e established a computational protocol to address the problem of
  ligands binding to proteins that lack deep binding pockets\, li
 ke prion protein.\n\nIn the second part of my talk I will expla
 in about modelling the Bcr­Abl pathway interactions to better un
 derstand drug effects. Bcr-Abl is involved in chronic myeloid leu
 kaemia – the most common adult \nleukaemia.Its molecular network 
 has been solved. Based on these data   we   decided  to  study  the m
 echanism of interactions   between   Bcr-­Abl and each of its partner 
   proteins.   Understanding the interaction mechanism can help to
  identify other possible drug targets or drugable regions of the
  Bcr­Abl complex. Treatment for chronic myeloid leukaemia was si
 gnificantly improved in last years\, but despite \nthis the main
  clinical problems remain resistance and intolerance. Therefore\, 
 we will also explore the \ninfluence of the Bcr-Abl inhibitors o
 n protein complex assembly and consequently on the signalling \np
 athway. Atomistic knowledge of how drug binding remodels Bcr­Abl
  complex will facilitate design of new compounds overcoming some
  clinical limitations.\n
LOCATION:Seminar Room\, Sanger Building
END:VEVENT
END:VCALENDAR